As características catalíticas das enzimas

As enzimas, como biocatalisadores, são semelhantes em muitos aspectos aos catalisadores gerais. Se a dosagem for pequena e a eficiência catalítica for alta. Como os catalisadores gerais, as enzimas só podem alterar a velocidade das reações químicas e não podem alterar o ponto de equilíbrio das reações químicas. As próprias enzimas não mudam antes e depois da reação, portanto enzimas com conteúdo relativamente baixo nas células podem catalisar um grande número de alterações de substrato em um curto período de tempo, refletindo a eficiência da catálise enzimática. As enzimas podem reduzir a energia de ativação da reação, mas não alteram a variação da energia livre (△ G) durante o processo reacional, acelerando assim a velocidade da reação e encurtando o tempo para a reação atingir o equilíbrio, sem alterar a constante de equilíbrio.

O efeito catalítico das enzimas apresenta características únicas em comparação aos catalisadores gerais.

(A) a alta eficiência da catálise enzimática

A atividade catalítica da enzima é muito maior que a do catalisador químico. Por exemplo, catalase (contendo Fe2+) e íons de ferro inorgânico catalisam a seguinte reação de decomposição do peróxido de hidrogênio. 1 mol de catalase pode catalisar a decomposição de 5×106 mol de H2O2 em 1 min. Nas mesmas condições, 1 mol de catalisador químico Fe2+ só pode catalisar 6×10-4 mol de decomposição de H2O2. Comparada com as duas, a eficiência catalítica da catalase é cerca de 1010 vezes maior que a do Fe2+.

A eficiência catalítica das enzimas pode ser expressa pelo conceito de número de rotatividade. O número de conversão refere-se ao número de moléculas que podem ser convertidas por cada molécula de enzima por minuto quando a concentração do substrato é grande o suficiente, ou seja, o número de moléculas que catalisam a mudança química do substrato. De acordo com os dados apresentados acima, o número de conversão da catalase pode ser calculado como 5×106. O número de conversão da maioria das enzimas é em torno de 1 000, e a maior pode chegar a mais de 106.

(B) a alta especificidade da catálise enzimática

Uma enzima só pode atuar sobre uma determinada classe ou substância específica. Esta é a especificidade da ação enzimática. Por exemplo, ligações glicosídicas, ligações éster e ligações peptídicas podem ser hidrolisadas por catálise ácido-base, mas as enzimas que hidrolisam essas ligações químicas são diferentes, nomeadamente, as correspondentes glicosidase, esterase e peptidase, ou seja, podem ser hidrolisadas por reações específicas enzimas respectivamente.

(C) As condições de reação catalisadas pela enzima são suaves.

A reação enzimática geralmente é necessária para ser realizada sob condições suaves, como temperatura normal, pressão normal e valor de pH neutro. Como a enzima é uma proteína, é fácil perder sua atividade em altas temperaturas, ácidos fortes, álcalis fortes e outros ambientes. Como a enzima é sensível à mudança do ambiente externo e fácil de desnaturar e inativar, as condições de reação devem ser rigorosamente controladas quando for utilizada.

(D) a ajustabilidade da atividade enzimática

Em comparação com os catalisadores químicos, outra característica da catálise enzimática é que a sua atividade catalítica pode ser regulada automaticamente. Embora existam muitos tipos de reações químicas nos organismos, elas são muito coordenadas e ordenadas. A mudança na concentração do substrato, na concentração do produto e nas condições ambientais pode afetar a atividade catalítica da enzima, controlando assim o progresso coordenado e ordenado das reações bioquímicas. A desordem e desordem de qualquer reação bioquímica levará inevitavelmente a doenças e até à morte de organismos. Para se adaptarem às mudanças ambientais e manterem as atividades vitais normais, os organismos formaram um sistema de regulação automática das atividades enzimáticas no longo processo de evolução. Existem muitas maneiras de regular enzimas, incluindo regulação de inibidores, regulação de feedback, regulação de modificação covalente, ativação de zimogênio e controle hormonal.

(D) A atividade catalítica da enzima está relacionada à coenzima, grupo auxiliar e íon metálico.

Algumas enzimas são proteínas complexas, nas quais pequenas moléculas como coenzima, cofator e íons metálicos estão intimamente relacionadas à atividade catalítica das enzimas. Se forem removidos, a enzima perde sua atividade.

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